JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
Studi Molecular Docking Interaksi Myosin dan Polisakarida untuk Prediksi Sifat Gel Protein Udang The Study of Molecular Docking of Myosin and Polysaccharide Interactions to Predict Protein Gel Characteristics of Shrimp Yulia Rachmawati1*.
Nadiyah Zuhroh1 Program Studi Teknologi Rekayasa Pangan.
Jurusan Teknologi Pertanian.
Politeknik Negeri Jember *Email Koresponden: yulia.
rachmawati@polije.
Received : 2 November 2025 | Accepted : 12 November 2025 | Published : 12 November 2025
Kata Kunci
ABSTRAK
molecular Udang merupakan komoditas perikanan yang berpotensi diolah docking, gel protein, protein menjadi produk berbasis gel protein.
Namun, gel protein udang myofibrillar, polisakarida diketahui cenderung rapuh sehingga diperlukan bahan aditif seperti polisakarida untuk memperbaiki struktur gel.
Penelitian Copyright .
2025 ini bertujuan mengevaluasi potensi lima polisakarida pangan Authors Yulia lokal glucomannan, xyloglucan, -glucan, iota-carrageenan.
Rachmawati.
Nadiyah dan pectin dalam pembentukan gel protein udang secara in Zuhroh Simulasi molecular docking dilakukan menggunakan aplikasi HEX 8.
0 antara protein myosin homolog dari spesies udang dan masing-masing polisakarida, kemudian dianalisis dengan Discovery Studio Client 4.
Hasil simulasi This work is licensed menunjukkan bahwa jenis, jumlah, dan jarak ikatan non-kovalen under a Creative mempengaruhi kestabilan kompleks protein-polisakarida.
Commons AttributionKompleks myosinAe-carrageenan menunjukkan kestabilan ShareAlike 4.
tertinggi (E total Ae483,94 kkal/mo.
dengan interaksi dominan International License.
berupa elektrostatik .
alt bridge dan A-anio.
Interaksi kompleks myosinAexyloglucan dan myosinAepectin masingmasing didominasi oleh ikatan hidrogen dan interaksi Myosin dengan glucomannan dan -glucan menunjukkan interaksi paling lemah melalui ikatan hidrogen.
Secara keseluruhan, urutan kekuatan interaksi terhadap myosin adalah -carrageenan > xyloglucan > pectin > glucomannan > -glucan.
I-carrageenan dan xyloglucan berpotensi menghasilkan gel protein udang yang bersifat padat dan lembut, pectin berpotensi menghasilkan gel protein udang yang padat dan rapat.
Glucomannan dan -glucan berpotensi menghasilkan gel protein udang yang kurang padat.
Keywords ABSTRACT shrimp, myosin, molecular docking, gel protein, myofibrillar protein, polysaccharides Shrimp is a fisheries commodity with great potential to be processed into protein gel-based products.
However, shrimp protein gels are relatively brittle.
Therefore, additives such as doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
polysaccharides are required to improve gel structure.
This study aimed to evaluate the potential of five local food-derived polysaccharidesAiglucomannan, xyloglucan, -glucan, iotacarrageenan, and pectinAiin shrimp protein gel formation using an in silico approach.
Molecular docking simulations were performed using HEX 8.
0 between homologous shrimp myosin protein and each polysaccharide, and the resulting complexes were analyzed with Discovery Studio Client 4.
The results showed that the type, number, and distance of non-covalent interactions influenced the stability of the proteinAe polysaccharide complexes.
The myosinAe-carrageenan complex exhibited the highest stability (E total Ae483.
94 kcal/mo.
, dominated by electrostatic interactions .
alt bridge and Aanio.
The myosinAexyloglucan and myosinAepectin complexes were mainly stabilized by hydrogen bonds and hydrophobic interactions, respectively.
Myosin interactions with glucomannan and -glucan were the weakest, dominated by a few hydrogen bonds.
Overall, the interaction strength followed the order -carrageenan > xyloglucan > pectin > glucomannan > -glucan.
Iota-carrageenan and xyloglucan are predicted to produce compact and tender shrimp protein gels, pectin to form compact and firm gels, while glucomannan and -glucan are expected to produce less compact gel structures.
PENDAHULUAN
Udang merupakan salah satu komoditas perikanan utama di Indonesia.
Selain dipasarkan dalam bentuk segar, udang juga banyak diolah menjadi berbagai produk pangan guna meningkatkan nilai tambah dan diversifikasi produk.
Salah satu bentuk olahan udang yang memiliki potensi besar untuk dikembangkan adalah produk berbasis gel protein .
urimi udan.
, seperti bakso, otak-otak, dan sosis udang.
Pembentukan gel pada produk surimi tergantung pada kemampuan protein myofibrillar, terutama myosin, dalam membentuk jaringan tiga dimensi.
Surimi udang secara alami dapat membentuk jaringan gel yang relatif stabil karena tingginya kandungan paramyosin dan kemampuan cross-linking, namun gel yang terbentuk cenderung rapuh (Yang et al.
Evaluasi mutu surimi udang umumnya meliputi warna, water holding capacity, kekuatan gel, kekerasan, dan elastisitas.
Sifat gel merupakan parameter utama yang secara langsung memengaruhi tekstur dan nilai komersial produk.
Oleh karena itu, peningkatan kualitas gel surimi udang menjadi aspek yang sangat penting dalam pengembangan produk olahan berbasis protein udang.
Berbagai zat aditif digunakan untuk meningkatkan sifat gel dalam formulasi produk surimi udang (Wang et al.
Salah satu zat aditif yang menjadi perhatian adalah polisakarida, yang diketahui dapat memengaruhi karakteristik gel melalui interaksi molekuler dengan protein.
Bahan pangan lokal Indonesia memiliki potensi besar sebagai bahan aditif fungsional untuk memodifikasi struktur gel protein.
Beberapa di antaranya adalah glucomannan dari umbi porang (Amorphophallus mueller.
, carrageenan dari rumput laut (Eucheuma denticulatu.
, -glucan dari jamur tiram (Pleurotus ostreatu.
, pectin dari apel malang (Malus domestic.
, dan xyloglucan dari biji asam jawa (Tamarindus indic.
Setiap jenis polisakarida tersebut memiliki perbedaan komposisi monosakarida, tingkat substitusi, dan distribusi muatan yang unik, sehingga dapat memberikan efek fungsional yang berbeda terhadap sifat gel protein.
doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
Beragam studi menunjukkan bahwa perbedaan struktur dan muatan polisakarida dapat memberikan efek fungsional yang bervariasi terhadap gel protein.
Sebagai contoh, penambahan polisakarida okra meningkatkan kepadatan gel (Wang et al.
, 2.
, konjac glucomannan berkontribusi pada peningkatan water holding capacity gel (Li et al.
, 2.
, carrageenan dapat meningkatkan stabilitas emulsi protein dengan urutan -carrageenan > -carrageenan > carrageenan > chitosan (Ren et al.
, 2.
Struktur dan muatan polisakarida menentukan kemampuannya dalam membentuk interaksi non-kovalen dengan protein seperti ikatan hidrogen, interaksi elektrostatik, dan interaksi hidrofobik (Cheng et al.
, 2.
Interaksi nonkovalen tersebut menjadi faktor penting dalam pembentukan jaringan gel protein.
Polisakarida sebagai zat aditif dalam gelasi protein dapat dikaji secara in silico yang merupakan pendekatan penting sebelum dilakukan eksperimen di laboratorium.
Pendekatan in silico ini dilakukan dengan molecular docking, yaitu metode komputasi yang dapat memprediksi lokasi, jenis, dan kekuatan interaksi antara protein dan polisakarida.
Metode ini merupakan evaluasi tahap awal interaksi molekuler, yang selanjutnya dapat dijadikan sebagai pertimbangan dalam formulasi zat aditif yang lebih efisien untuk produk gel protein.
Berdasarkan uraian di atas, penelitian ini bertujuan untuk mengevaluasi potensi polisakarida dari bahan pangan lokal dalam gelasi protein udang secara in silico.
Metode molecular docking digunakan untuk simulasi interaksi lima jenis polisakarida .
lucomannan, xyloglucan, -glucan, iota-carrageenan, dan pecti.
dengan protein myosin spesies udang.
Melalui studi ini, diharapkan perbedaan interaksi molekuler non-kovalen antara kelima polisakarida dengan myosin dapat diidentifikasi dan dievaluasi kekuatan interaksinya terhadap stabilitas kompleks myosin-polisakarida, sehingga dapat diprediksi pengaruhnya terhadap sifat gel protein udang.
METODE
Preparasi Struktur Myosin dan Polisakarida Struktur protein myosin udang Penaeus vannamei .
mum di Indonesi.
belum dilaporkan pada literatur dan belum tersedia templat yang sesuai pada database.
Sehingga model homolog disusun berdasarkan urutan asam amino myosin Penaeus japonicus (No.
ADD70028.
yang diunduh dari https://w.
Kesesuaian model homolog telah dievaluasi berdasarkan analisis struktur sekunder dan stereokimia, serta dinyatakan layak untuk studi molecular docking (Li et al.
Struktur 3D lima jenis polisakarida yaitu glucomannan (CID: 24892.
, xyloglucan (CID: 6444.
, -glucan (CID: 439.
, iota-carrageenan (CID:
(CID:
https://pubchem.
Struktur myosin dan polisakarida selanjutnya dipreparasi agar lebih sesuai untuk interaksi molekuler.
Molekul air yang berikatan dengan myosin dihilangkan menggunakan aplikasi Discovery Studio Client 4.
Energi polisakarida diminimalisir menggunakan Aplikasi PyRx virtual screening program Open Babel tool.
Format file polisakarida diubah dari SDF menjadi PDB menggunakan Aplikasi PyRx.
Molecular Docking Simulasi interaksi molekuler antara protein .
dan ligan .
dilakukan dengan menggunakan aplikasi molecular docking HEX 8.
Hasil docking kemudian divisualisasikan dan dianalisis melalui aplikasi Discovery Studio Client 4.
Nilai energi ikatan, jenis, jumlah, dan jarak interaksi non-kovalen antara polisakarida dengan residu-residu asam doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
amino yang terlibat dalam interaksi dievaluasi untuk mengetahui kekuatan interaksi kompleks myosin-polisakarida yang digunakan sebagai dasar prediksi sifat gel protein udang
HASIL DAN PEMBAHASAN
Hasil visualisasi 3D molecular docking antara protein dan polisakarida ditunjukkan pada Gambar 1.
Polisakarida masuk ke dalam situs aktif di rongga myosin dan berin teraksi dengan residu asam amino pada myosin.
Interaksi polisakarida dengan residu asam amino pada myosin dapat mengganggu konfomasi myosin, yang mendorong terbentuknya agregat sehingga membantu meningkatkan kemampuan myosin membentuk gel.
Struktur sekunder utama myosin adalah -helix.
Penambahan polisakarida diketahui dapat menurunkan kandungan struktur -helix dan meningkatkan proporsi struktur -sheet pada myosin.
Perubahan terjadi akibat interaksi antara gugus hidroksil polisakarida dengan rantai polipeptida, yang mengganggu ikatan hidrogen internal yang menstabilkan struktur -helix.
Interaksi ini memicu restrukturisasi protein yang selanjutnya berkontribusi terhadap sifat pembentukan gel (Li et al.
Interaksi non-kovalen utama pada interaksi antara protein dan polisakarida mencakup ikatan hidrogen, hambatan sterik, elektrostatik, dan interaksi hidrofobik (Babu et al.
Interaksi Struktur Ligan-Protein .
D) Interaksi Ligan dengan Residu Asam Amino doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
Gambar 1.
Molecular docking antara myosin dan polisakarida: .
myosin-i- carrageenan.
myosin-xyloglucan.
myosin-pectin.
myosin-glucomannan.
myosin- -glucan Visualisasi 2D pada Gambar 1 merepresentasikan interaksi yang terjadi, dimana garis putus-putus hijau menunjukkan ikatan hidrogen dengan atom elektronegatif seperti O atau N, sedangkan garis putus-putus hijau muda menunjukkan ikatan carbon hydrogen.
Garis ungu muda menandakan interaksi AAealkil antara cincin aromatik dan gugus alkil, sementara garis oranye menggambarkan interaksi antara sistem A-anion.
Garis putus-putus ungu menunjukkan interaksi AAeE antara orbital A dan ikatan E.
Asam amino berwarna hijau muda tanpa garis interaksi menggambarkan interaksi van der waals yang lemah namun penting untuk stabilisasi Selain itu, halo biru di sekitar residu menandakan luas permukaan yang dapat diakses doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
oleh pelarut .
olvent accessible surfac.
, yang menggambarkan sejauh mana residu tersebut terekspos terhadap lingkungan sekitarnya (Vaidyanathan et al.
Nilai energi ikatan kompleks protein-polisakarida hasil simulasi molecular docking disajikan pada Tabel 1 yang seluruhnya bernilai negatif, artinya interaksi berjalan secara spontan (Wang et al.
Berdasarkan parameter interaksi yang terjadi dari hasil molecular docking, nilai energi yang paling rendah menandakan struktur yang paling stabil (Li et al.
Polisakarida yang berinteraksi paling kuat dengan myosin adalah i-carrageenan.
Jika diurutkan dari yang paling kuat adalah i-carrageenan > xyloglucan > pectin > glucomannan > -glucan.
Energi ikatan ditentukan oleh jenis dan jumlah interaksi non-kovalen yang terlibat pada kompleks protein-polisakarida.
Tabel 1.
Energi ikatan (E tota.
kompleks protein-polisakarida Polisakarida Energi ikatan .
kal/mo.
-glucan
- 294,07
- 327,40
- 402,24
- 458,16
i-carrageenan - 483,94 Jenis interaksi non-kovalen myosin dan i-carragenaan disajikan pada Tabel 2.
Conventional Hydrogen bond terjadi antara Glu116 dengan atom oksigen pada gugus hidroksil i-carrageenan.
Jarak interaksi ini sebesar 2,15 yI yang lebih pendek dibanding conventional hydrogen bond pada keempat polisakarida lain, artinya ikatan hidrogen pada myosin dan icarrageenan lebih kuat.
Interaksi salt bridge terjadi antara Lys96 dengan gugus sulfat yang bermuatan negatif pada i-carrageenan.
Salt bridge merupakan gaya tarik elektrostatik yang diketahui dapat memperkuat interaksi protein dan ligan (Yan et al.
Selain itu, interaksi elektrostatik juga terjadi antara gugus aromatik Phe87 dengan muatan negatif pada gugus sulfat i-carrageenan.
Meskipun jaraknya relatif lebih panjang .
,62 yI), interaksi ini berkontribusi terhadap kestabilan kompleks protein-polisakarida.
Secara keseluruhan, ketiga jenis interaksi non-kovalen yang teridentifikasi memberikan kontribusi penting terhadap kestabilan kompleks myosinAe-carrageenan, dengan interaksi elektrostatik sebagai faktor dominan.
Semakin banyak interaksi non-kovalen yang dapat menstabilkan kompleks proteinpolisakarida, maka semakin besar peluang terbentuknya jaringan gel yang kokoh.
Disamping itu, i-carrageenan memiliki kemampuan yang tinggi dalam mengikat air karena strukturnya kaya akan gugus hidroksil.
Gugus-gugus hidroksil ini dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air, sehingga mengurangi pergerakan air bebas dalam sistem (Kalsi et al.
Hal ini dapat membuat struktur gel menjadi padat dengan moisture dalam jaringan gel.
Moisture dalam jaringan gel myofibillar protein-i-carrageenan dapat meningkatkan kelembutan gel (Li et al.
Tabel 2.
Interaksi Non-Kovalen Protein Myosin dengan -Carrageenan Jenis interaksi non Residu asam amino Jarak .
I) yang terlibat Conventional hydrogen
2,15
GLU116
Electrostatic .
alt bridg.
2,90 LYS96 dan hydrogen bond Electrostatic (A-anio.
4,62 PHE87 doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
Interaksi non-kovalen antara myosin dengan keempat polisakarida lain yaitu xyloglucan, pectin, glucomannan, dan -glucan disajikan pada Tabel 3.
Interaksi yang dominan pada kompleks myosin-xyloglucan adalah ikatan hidrogen.
Terdapat total 8 ikatan hidrogen, yaitu conventional hydrogen bond dan carbon hydrogen bond masing-masing sebanyak 3 dan 5 Carbon hydrogen bond merupakan ikatan hidrogen yang lemah dimana atom hidrogen yang terikat pada karbon berinteraksi dengan atom elektronegatif, sebagai contoh atom H pada ikatan C-H xyloglucan berikatan dengan atom O/N pada karbonil/amida residu Try20.
Meskipun ikatan ini lebih lemah dibanding ikatan conventional hydrogen bond, namun bila interaksi ini jumlahnya banyak maka dapat menyokong stabilitas struktur (Steinert et al.
Jarak conventional hydrogen bond berada pada rentang 2,38-2,62 yI dengan rata-rata sebesar 2,52 yI, sedangkan carbon hydrogen bond pada rentang 1,76-3,01 yI dengan rata-rata 2,69 yI.
Jarak ikatan tersebut lebih panjang dibandingkan ikatan hidrogen pada kompleks myosin-i-carrageenan.
Jenis dan jarak interaksi non-kovalen tersebut memberikan nilai E total -458, 16 kkal/mol.
Nilai energi ikatan kompleks myosin-xyloglucan ini lebih tinggi dari myosini-carrageenan (E total -483,94 kkal/mo.
Xyloglucan juga kaya akan gugus hidroksil yang mampu mengikat molekul air dalam jaringan gel.
Dengan demikian, kompleks ini berpotensi membentuk gel yang lembut namun memiliki kestabilan gel yang relatif lebih rendah dibanding kompleks myosin-i-carrageenan.
Tabel 3.
Interaksi Non-Kovalen Protein Myosin dengan Xyloglucan.
Pectin.
Glucomannan, dan -glucan Polisakarida Jenis interaksi non Jumlah Jarak .
I) Conventional Hydrogen
Bond
2,38-2,62
Carbon Hydrogen Bond
1,76-3,01
Conventional Hydrogen
Bond
3,05
Xyloglucan Pectin Glucomannan -glucan Hydrophobic (Alky.
3,60-5,45 Hydrophobic (AAeAlky.
3,73-5,33 2,37 2,75-2,97 2,52 Conventional Hydrogen Bond Carbon Hydrogen Bond Conventional Hydrogen Bond Residu asam amino yang terlibat ARG58.
GLU116.
ARG117
TYR20.
ASN43,
ARG38.
ASN41,
ASN41
GLU129
LEU111.
VAL126,
ILE149.
VAL90,
LEU111.
LEU118,
LEU153.
PRO125
PHE87.
PHE87,
PHE145
ARG117
GLU116.
GLU116
PHE87
Pectin membentuk satu conventional hydrogen bond dengan residu Glu129.
Sementara itu, interaksi hidrofobik mendominasi dengan jumlah total 11, hidrofobik alkil dan hidrofobik AAealkil masing-masing sebanyak 8 dan 3 interaksi.
Interaksi hidrofobik muncul ketika gugus non-polar pada protein dan polisakarida saling mendekat, menghindari kontak dengan air (Li, et al.
Gugus-gugus non-polar cenderung AuterdorongAy untuk berkumpul bersama sehingga sebagian molekul air yang membentuk struktur teratur disekitarnya terlepas ke fase bebas, artinya air dapat bergerak bebas .
ntropi meningka.
Karena secara alami sistem cenderung menuju ke keadaan dengan entropi yang lebih tinggi, maka proses penggabungan doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
gugus non-polar beserta pelepasan sebagian air menjadi gaya pendorong utama terjadinya pemisahan fase, yang berkontribusi terhadap stabilisasi kompleks (Ramos et al 2.
Interaksi hidrofobik berperan penting dalam pembentukan jaringan gel yang kuat dan padat (Wang et al.
Interaksi hidrofobik dapat mendorong agregasi protein myosin dan menyebabkan penyempitan saluran air dalam struktur gel yang pada akhirnya membentuk jaringan gel tiga dimensi yang lebih padat dengan pori-pori yang lebih kecil.
Struktur yang lebih padat dan pori kecil ini dapat meningkatkan water holding capacity.
Yu .
melaporkan interaksi pectin dan myofibrillar protein meningkatkan secara signifikan water holding capacity .
8 %) dan karakteristik tekstur .
ekerasan 1044 % dan elastisitas 31.
5 %)
dibandingkan kontrol.
Jarak interaksi hidrofobik pada kompleks myosin-pectin berada pada rentang 3,05-5,45 yI.
Jarak rata-rata hydrophobic alkyl dan AAealkyl masing-masing sebesar 4,52 yI dan 4,67 yI.
Jarak interaksi tersebut lebih panjang jika dibandingkan dengan jarak interaksi dominan pada kompleks myosin-i-carrageenan dan myosin-xyloglucan.
Jenis dan jarak interaksi tersebut memberikan nilai E total -402,24 kkal/mol, yang lebih tinggi dari nilai E total kompleks myosini-carrageenan dan myosin-xyloglucan.
Kompleks myosin-pectin berpotensi membentuk gel yang padat dan rapat, namun dengan kestabilan yang relatif lebih rendah dari kompleks myosini-carrageenan dan myosin-xyloglucan.
Glucomannan berinteraksi dengan myosin melalui tiga ikatan hidrogen, yaitu satu conventional hydrogen bond dengan residu Arg117 berjarak 2,37 yI dan dua carbon hydrogen bond dengan residu Glu116 berjarak 2,75-2,97 yI.
Jenis dan jumlah interaksi pada kompleks myosin-glucomannan lebih sedikit dibandingkan interaksi myosin dengan i-carrageenan, xyloglucan, dan pectin, meskipun memiliki jarak interaksi yang cukup pendek.
Kondisi ini mengakibatkan interaksi pada myosin dan glucomannan lebih lemah dan menghasilkan nilai E total nilai E total Ae327,40 kkal/mol yang lebih tinggi dari ketiga polisakarida sebelumnya.
Interaksi yang lemah tersebut berpotensi menghasilkan jaringan gel yang lemah, kurang padat, oleh karena itu kontribusi glucomannan terhadap struktur gel kemungkinan bersifat fisik, yaitu melalui mekanisme pengisian ruang .
hysical fillin.
yang mendukung kekuatan mekanis gel melalui keberadaan dan distribusi massa polisakarida, tanpa banyak bergantung pada interaksi kimiawi yang dengan protein (Li et al.
-glucan berinteraksi dengan myosin melalui satu ikatan hidrogen, yaitu conventional hydrogen bond .
,52 yI) dengan residu Phe87.
Jenis dan jumlah interaksi non-kovalen pada kompleks ini paling sedikit sehingga memberikan nilai energi total yang paling tinggi (E total = Ae294,07 kkal/mo.
Dengan demikian, kompleks myosin--glucan paling lemah dalam membentuk jaringan gel, yang berpotensi menghasilkan gel protein yang kurang padat jika dibandingkan gel protein dari kompleks myosin-polisakarida lain yang diuji pada penelitian ini .
yosin - i-carrageenan, xyloglucan, pectin, dan glucomanna.
KESIMPULAN
Hasil studi molecular docking menunjukkan bahwa kelima polisakarida yang diuji .
arrageenan, xyloglucan, pectin, glucomannan, dan -gluca.
memiliki jenis, jumlah, dan jarak interaksi non-kovalen yang berbeda dengan protein myosin.
Urutan kekuatan interaksi polisakarida terhadap myosin adalah -carrageenan > xyloglucan > pectin > glucomannan > glucan Di antara kelima polisakarida tersebut, -carrageenan membentuk kompleks proteinpolisakarida yang paling stabil (Ae483,94 kkal/mo.
, didukung oleh interaksi kuat yaitu electrostatic .
alt bridge dan A-anio.
sebagai interaksi dominan dan ikatan hidrogen.
Kompleks myosinAe-carrageenan berpotensi menghasilkan gel protein yang bersifat padat dan doi: 10.
25047/jofe.
JOFE : Journal of Food Engineering | E-ISSN.
Vol.
5 No.
1 Januari 2026 Hal.
Kompleks myosinAexyloglucan dan myosinAepectin juga menunjukkan interaksi yang cukup kuat, meskipun kestabilannya lebih rendah dibandingkan kompleks myosinAecarrageenan.
Interaksi pada kompleks myosinAexyloglucan didominasi oleh ikatan hidrogen dan berpotensi menghasilkan gel yang padat dan lembut.
Sedangkan interaksi pada kompleks myosinAepectin didominasi oleh hidrofobik yang berpotensi membentuk gel protein yang bersifat padat dan rapat.
Sementara itu, glucomannan dan -glucan menunjukkan interaksi paling lemah terhadap myosin, dengan jenis dan jumlah ikatan non-kovalen yang lebih sedikit dan nilai energi ikatan lebih tinggi, sehingga lemah dalam menghasilkan jaringan gel dan berpotensi menghasilkan gel yang kurang padat.
Glucomannan dan -glucan kemungkinan berkontribusi secara fisik .
hysical fillin.
terhadap gel protein.
DAFTAR PUSTAKA